ATP合成的部位——ATP酶的相關介紹
質子反向轉移和合成ATP是在ATP酶(腺苷三磷酸酶 adenosine triphosphatase，ATPase)上進行的。葉綠體內囊體膜上的ATP酶也稱偶聯因子(coupling factor)或CF1-CF0復合體。葉綠體的ATP酶與線粒體、細菌膜上的ATP酶結構十分相似，都由兩個蛋白復合體組成：一個是突出于膜表面的親水性的“CF1”；另一個是埋置于膜中的疏水性的“CF0”。ATP酶由九種亞基組成，分子量為550 000左右，催化的反應為磷酸酐鍵的形成，即把ADP和Pi合成ATP。另外ATP酶還可以催化逆反應，即水解ATP，并偶聯H+向類囊體膜內運輸。
CF1的分子量約400 000，它含有α(60 000),β(56 000),γ(39 000),δ(19 000)和ε(14 000)的5種亞基。其中α亞基有結合核苷酸的部位，在進行催化時可能發生構象變化；β亞基是合成和水解ATP分子的催化位置；γ亞基控制質子的穿流；δ亞基也許與CF0的結合有關；ε亞基似乎能抑制CF1-CF0復合體在暗中的活性，防止ATP的水解。δ和ε亞基還有阻塞經CF0的質子泄漏的作用。 CF0含有四個亞基：Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ。Ⅲ是多聚體，可能含有12個多肽，總分子量為100 000。Ⅲ可能是CF0中質子轉移的主要通道，而Ⅰ、Ⅱ、Ⅳ亞基的功能可能與建立質子轉移通道或與結合CF1有關。
當類囊體膜失去CF1后，就失去磷酸化功能，如果重新加進CF1即可恢復磷酸化功能。失去了CF1的類囊體膜會泄漏質子。但是一旦將CF1加回到膜上或是加進CF0的抑制劑后，質子泄漏就停止了。這表明CF0是質子的“通道”，供應質子給CF1去合成ATP。至于CF1如何利用H+越膜所釋放的能量來合成ATP，美國的鮑易爾（Boyer 1993）認為，是H+濃度遞度引起CF1上亞基的轉動變構而催化ATP合成的。
